Ферменты. 1. Какое из отмеченных свойств не характерно для белков:

1. Какое из отмеченных свойств не характерно для белков:

-3. Закономерный порядок расположения аминокислот

2. Ковалентные связи белков:

+1. Стабилизируют третичную структуру белка

+2. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка

3. Какие связи не участвуют в образовании третичной структуры белка?

4. Что обеспечивает четвертичная структура белков:

-2. Видовую специфичность

+3. Кооперативный эффект

5. Нативная структура белка определяется:

-1. Первичной структурой

-2. Вторичной структурой

+3. Третичной структурой

6. Предопределена генетически:

+1. Первичная структура

-2. Вторичная структура

-3. Третичная структура

-4. Четвертичная структура белка

7. Какое из отмеченных свойств характерно для белков?

+1. Способность к специфическим взаимодействиям

-3. Устойчивость к изменению рН

8. Первичная структура белков обеспечивает:

-3. Функциональную активность

+4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы

9. Какие связи характерны для первичной структуры белка?

10. Какова роль ионных и гидрофобных связей в белках?

+1. Формирование третичной структуры

-2. Соединение аминокислот в молекуле белков

11. К каким белкам относится миоглобин?

12. Для денатурированных белков характерно:

-1. Наличие водородных связей

+2. Наличие пептидных связей

-3. Наличие вторичной и третичной структуры

13. Какая ковалентная связь стабилизирует третичную структуру белковой молекулы?

14. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции?

-1. Определяет конформацию молекулы

-2. Формирует активный центр

+3. Обеспечивает кооперативный эффект

15. Какое свойство характерно для белков?

-2. Устойчивость к изменению рН

16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5,5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при рН=7,36?

17. С точки зрения механики белковую глобулу можно представить как:

-1. Апериодический кристалл

+2. Армированную каплю

18. Главная функция шаперона hsp 70 состоит в:

+1. Удержании вновь синтезированных белков от неспецифической агрегации

-2. Обеспечении оптимальных условий для эффективного сворачивания

19. К свойствам пептидной связи в белках относится все, кроме:

-1. Имеет частично двойной характер

+2. Является нековалентной

-3. Невозможно свободное вращение

-4. Является компланарной

20. Какая из перечисленных аминокислот является положительно заряженной

21. Какие из перечисленных механизмов являются механизмами регуляции процесса сворачивания полипептидной цепи внутри клетки:

+1. Механизмы регуляции скорости превращения "расплавленной глобулы" в нативную структуру

+2. Механизмы, обеспечивающие защиту частично свернутого белка от неспецифической агрегации

-3. Химическая модификация

22. Какой первый этап выделения белков из ткани:

-1. Экстракция растворителями

-2. Выделение индивидуальных белков из смеси

-3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности

23. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8,6?

-3. Остаются на старте

24. Какой белок будет выходить первым при гельфильтрации:

25. Какой метод можно использовать для выделения индивидуального белка?

+2. Препаративное ультрацентрифугирование

26. Какие вещества применяют для высаливания белков?

+1. Сульфат аммония

-4. Тяжелые металлы

27. Какой метод используется для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей?

28. Метод гель-фильтрации основан на:

+1. Различиях молекулярной массы

-2. Различиях величин заряда

-3. Различиях растворимости

29. Скорость осаждения белков зависит:

-1. От числа растворенных молекул

+2. От молекулярной массы белков

-3. От величины заряда белковых молекул

30. В основе метода аффинной хроматографии лежит:

+3. Специфическое взаимодействие

Ферменты

1. Какой фермент обладает относительной групповой специфичностью?

2. Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью?

+5. Простетическая группа

3. Ферменты денатурируют при температуре:

4. Какое свойство присуще как неорганическим катализаторам, так и ферментам одновременно?

+1. Не сдвигают подвижного равновесия

-2. Высокая специфичность

-3. Физиологические условия протекания реакции

5. К какому классу относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ?

6. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?

7. Если константа Михаэлиса велика, то для достижения 1/2 Vmах потребуется:

-1. Мало субстрата

+2. Много субстрата

-3. Количество субстрата не играет роли

8. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию нулевого порядка

-2. Реакцию смешанного порядка

+3. Реакцию первого порядка

9. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:

-3. Остается неизменным

10. Абсолютной специфичностью обладает:

11. Относительной специфичностью обладает:

12. Максимальная активность большинства ферментов при рН:

-1. Кислом, рН= 1,5-2,0

-2. Щелочном, рН=8,0-9,0

+3. Близком к нейтральному

+1. Отличаются локализацией

-2. Сходны по локализации

+3. Катализируют одну реакцию

-4. Катализируют разные реакции

14. Как ферменты влияют на энергию активации?

15. Какие ферментв катализируют внутримолекулярный перенос группы?

16. Какое значение рН является оптимальным для пепсина?

-4. Близкое к нейтральному

17. Сродство фермента к субстрату характеризует:

-1. Константа равновесия

+2. Константа Михаэлиса

-3. Константа диссоциации

18. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию первого порядка

-3. Реакцию нулевого порядка

-4. Реакцию смешанного порядка

19. График, построенный по уравнению Лайнуивера и Берка, позволяет точно определить:

-1. Концентрацию фермента

+2. Константу Михаэлиса

-3. Концентрацию субстрата

+3. Максимальную скорость реакции

20. Антиметаболиты могут выступать в качестве:

+1. Конкурентных ингибиторов

-2. Неконкурентных ингибиторов

-3. Необратимых ингибиторов

-4. Неспецифических ингибиторов

21. Для заместительной терапии используется фермент:

-4. Фосфолипаза А2

22. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце?

23. Какая изоформа креатинфосфокиназы (КФК) локализована преиму-щественно в миокарде.